Enzymy spożywcze powszechnie stosowane w nowoczesnym przetwórstwie żywności to białka, które katalizują reakcje biochemiczne. Naturalnym źródłem enzymów są zarówno organizmy roślinne, zwierzęce, jak i mikroorganizmy. Jednak ze względu na opłacalność produkcji obecnie wykorzystuje się głównie te produkowane z użyciem mikroorganizmów wyselekcjonowanych ze środowiska lub modyfikowanych genetycznie. Dynamiczny rozwój inżynierii genetycznej umożliwia konstruowanie szczepów cechujących się nadprodukcją enzymów, co z punktu widzenia producenta daje możliwość wydajniejszej i bardziej opłacalnej produkcji preparatów enzymatycznych.
Preparaty składają się z jednego lub więcej enzymów spożywczych. Ich zastosowanie pozwala na produkcję żywności o nowych właściwościach sensorycznych, odżywczych oraz efektywniejsze wykorzystanie surowców i produktów ubocznych, co może przekładać się na niższe koszty produkcji. Omówiono enzymy: amylazy, ksylanazy, celulazy, pektynazy i glukanazy.
AMYLAZY
Enzymy amylolityczne należą do klasy hydrolaz rozkładających tani, powszechnie dostępny w Polsce surowiec węglowodanowy, tj. skrobię, która występuje głównie w ziarnach zbóż oraz bulwach ziemniaków. Jest to grupa enzymów działających w zróżnicowany sposób na cząsteczkę skrobi, w wyniku czego otrzymuje się liczne, różniące się wielkością produkty końcowe [2]. Wyróżniamy amylazy hydrolizujące wiązania:
- α-(1,4)-glikozydowe, tj. α-amylazę, ß-amylazę;
- α-(1,6)-glikozydowe, tj. pullulanazę typ I, izoamylazę;
- α-(1,4)-glikozydowe i α-(1,6)-glikozydowe, tj. pullulanazę typ II-amylopullulanazę, glukoamylazę.
Inny podział amylaz dzieli je na upłynniające (α-amylaza, pullulanazy, izoamylaza, cyklodekstrynaza), które szybko redukują lepkość substratu z powolnym tworzeniem cukrów redukujących (30-40%), oraz scukrzające (maltogenne α-amylazy, ß-amylaza, glukoamylaza), które powoli redukują lepkość substratu i szybko tworzą cukry redukujące (50-60%). Poniżej opisano poszczególne amylazy, ich mikrobiologicznych producentów oraz zastosowanie przemysłowe.
α-amylazy (EC. 3.2.1.1) są białkami prostymi wytwarzanymi głównie przez przetrwalnikujące laseczki z rodzaju Bacillus (B. subtilis, B. licheniformis i B. amyloliquefaciens) oraz grzyby pleśniowe z rodzaju Aspergillus (A. oryzae, A.niger, A. chevalieri).
| STRESZCZENIE: |
| W nowoczesnej produkcji żywności występuje duże zapotrzebowanie na białka enzymatyczne. Ich stosowanie ma na celu zwiększenie wydajności i efektywności ekonomicznej produkcji tradycyjnej oraz pozwala otrzymać nowe produkty o ciekawych właściwościach funkcjonalnych i sensorycznych. Enzymy występują powszechnie w środowisku naturalnym, gdzie są syntetyzowane przez różnorodne organizmy. Są niezbędnymi katalizatorami wszystkich przemian biochemicznych zachodzących w przyrodzie. Cechuje je wysoka specyficzność i selektywność substratowa, co gwarantuje wysoką jakość produktu. W branżach przemysłu spożywczego takich jak np.: gorzelnictwo, piwowarstwo, piekarnictwo, przemysł owocowo-warzywny, szczególnie potrzebne są enzymy hydrolizujące tanie surowce skrobiowe, celulozowe oraz pektyny i β-glukany. Produkcja biotechnologiczna, która gwarantuje szybką, tanią i bardzo wydajną biosyntezę enzymów, może zaspokoić zwiększone zapotrzebowanie na te preparaty. |
| SUMMARY: |
| There is a high demand for enzymatic proteins in modern food production. They are used to increase the efficiency and profitability of traditional production, as well as to obtain new products withinteresting functional and sensory properties. Enzymes are present in the natural environment, where they are synthesized by various organisms. They are necessary catalysts of all biochemical reactions. They are characterized by high specificity and substrate selectivity, which guarantees high product quality. The enzymes that hydrolysing cheap starch and cellulosic raw materials, pectins and β-glucans are particullary needed in some of food industry branches, e.g. brewing, baking, or fruit and vegetable industry. Biotechnological production, which guarantees fast, cheap and very efficient biosynthesis of enzymes, can meet the increased demand for enzymatic products. TITLE: Selected Enzymes of Microbiological Origin Used in The Food Industry. |
Produktami rozpadu skleikowanej i upłynnionej skrobi w wyniku działania enzymu są w pierwszej fazie niskocząsteczkowe dekstryny oraz w drugiej fazie: maltoza, maltotrioza, glukoza, izomaltoza, panoza, 6-malto-zylomaltotrioza. Powstałe maltodekstryny są wykorzystywane w przemyśle spożywczym jako: powłoki do owoców chroniące je przed utratą wody, wypełniacze w produktach tłuszczowych (majonezach, margarynach, sosach, dressingach, analogach mięs – nych) oraz nośniki hamujące utlenianie związków zapachowych i lotnych. Ponadto maltodekstryny stosuje się w produkcji syropu glukozowego i fruktozowego zależnie od stopnia depolimery – zacji. Zamiennikami sacharozy w produktach spożywczych są słodziki o bardzo niskiej kaloryczności otrzymywane w wyniku izomeryzacji maltozy do maltulozy lub jej uwodornienia do man – nitolu. Ponadto po skleikowaniu skrobi i trawieniu α-amylazą i pullanazą otrzymuje się skrobię oporną (RS 3 ), która pełni funkcję prozdrowotną taką jak błonnik pokarmowy. Otrzymane ze skrobi, w wyniku działania α-amylazy i glukonotransferazy, tzw. cyklo – dekstryny są stosowane jako środki wydłużające czas działania leków, ponieważ zapobiegają utlenieniu labilnych związków chemicznych. W przemyśle fermentacyjnym α-amylazy wyko – rzystuje się w produkcji etanolu i kwasu mlekowego z surowców skrobiowych oraz butanolu, a w piekarnictwie celem przyspie – szenia fermentacji ciasta, poprawy tekstury, obniżenia lepkości, zwiększenia objętości oraz wydłużenia trwałości przechowalni – czej [7, 11]. Klasyczne termostabilne α-amylazy produkowane są na skalę przemysłową. Stosuje się również α-amylazy, które hydrolizują natywną skrobię (RSDA), aby pominąć kosztow – ne etapy upłynniania i kleikowania skrobi w wysokich tem – peraturach. Mogą być one wykorzystywane w gorzelnictwie w technologii jednoczesnego scukrzania i fermentacji (SSF) [18]. Równocześnie prowadzi się modyfikacje genetyczne mikroorga – nizmów produkujących klasyczne α-amylazy celem zwiększenia wydajności produkcji enzymu. Przykładem jest zmodyfikowany szczep B. licheniformis, który produkuje wspomniany enzym [2].
Inne amylazy wytwarzane mikrobiologicznie to ß-amylazy (EC 3.2.1.2), które są enzymami scukrzającymi, hydrolizującymi co drugie wiązanie α-(1,4)-glikozydowe w ziarnach skrobi. Po – nadto rozkładają całkowicie i bardzo szybko cząsteczki amylozy do maltozy, natomiast amylopektynę w 55-60% do dekstryn granicznych. Są biosyntetyzowane głównie przez bakterie z ro – dzaju Bacillus (B. polymyxa, B. circulans, B. cereus, B. megate – rium). Stosuje się je w browarnictwie podczas procesu zacierania w przerwie maltozowej, kiedy dochodzi do hydrolizy skrobi do maltozy, w produkcji syropu maltozowego, który znalazł zastosowanie w przemyśle cukierniczym, ponieważ zapobiega krystalizacji sacharozy, polepsza smak i wydłuża trwałość pro – duktów. Poza klasycznie działającymi ß-amylazami w postaci preparatów. dostępne są również ß-amylazy rozkładające na – tywną skrobię jęczmienną czy pochodzące od rekombinantów B. cereus [14].
Następna grupa amylaz to glukoamylazy (EC 3.2.1.3) lub amyloglukozydazy, które działają na wiązania α-(1,4)- glikozydowe, prowadząc do całkowitej hydrolizy skrobi z wytworzeniem cząsteczek glukozy jako produktu końcowe – go. Glukoamylazy wytwarzane są głównie przez różne szcze – py grzybów Aspergillus (A. niger, A. awamori, A. foetidus) [3]. W tej grupie enzymatycznej znajduje się glukoamylaza wywa – rzana przez modyfikowany genetycznie szczep Aspergillus niger, który wystepuje wraz z α-amylazą trawiącą natywną skrobię [18]. Glukoamylazy stosowane są w zacieraniu surowców skrobio – wych oraz produkcji syropu glikozowego ze skrobi i dekstryn granicznych. Ponadto razem z maltogenną amylazą zapobiegają czerstwieniu chleba.
Pullulanazy klasyczne, czyli tzw. pullulanazy typu I (EC 3.2.1.41), hydrolizują wiązania α-(1,6)-glikozydowe, natomiast pullulanazy typu II, czyli tzw. izopullulananzy lub amylopul – lulanazy (EC3.2.1.57), hydrolizują zarówno wiązania α-(1,4) jak i α-(1,6)-glikozydowe z dużą szybkością, w pullulanie, glikogenie, skrobi i rozgałęzionych oligosacharydach. Znana jest również neopullulanaza (EC 3.2.1.135), która hydrolizuje wiązania α-(1,4)-glikozydowe, w pullulanie do panozy. Wszystkie pullulanazy wytwarzane są głównie przez bakterie Bacillus (B. stearothermophilus, B. acidopulluliticus). Pullulanazy wraz z glukoamylazami znalazły zastosowanie w scukrzaniu skrobi, a szczególnie w produkcji glukozy, natomiast razem z α-amylazami pochodzenia grzybowego scukrzają skrobię do maltozy, co skutkuje powstaniem syropu maltozowego.
Izoamylazy (EC 3.2.1.68) przyspieszają hydrolizę wiązań α-(1,6)-glikozydowych w glikogenie i amylopektynie. Produktami tej hydrolizy są maltodekstryny, które znalazły zastosowanie w przemyśle spożywczym jako regulatory wilgotności i wypełniacze oraz w przemyśle cukierniczym jako składniki lodów i cukierków. Izoamylazy są biosyntetyzowane głównie przez szczepy Bacillus amyloliquefaciens, Pseudomonas amylodermosa, Escherichia coli, Flavobacterium odoratum.
Cyklodekstrynazy lub glukozylotransferazy cyklodekstryn (EC 2.4.1.19) o aktywności transglikozydacyjnej hydrolizują skrobię do α-, ß-, γ-cyklodekstryn. Na skalę przemysłową produkowane są przez B. macerans, B. circulans, B. megaterium, B. coagulans, E. coli, Klebsiella pneumoniae, Thermoanaerobacter sp., Thermococcus. Enzymy te stosuje się do hydrolizy skrobi ziemniaczanej lub kukurydzianej, a powstałe cyklodekstryny wykorzystywane są w produkcji emulsji, łatwo rozpuszczalnych tabletek słodzących dla diabetyków, stabilizatorów aromatów i kwasu askorbinowego, stabilizatorów barwy herbaty, do obniżania poziomu cholesterolu, zwiększenia objętości piany, konserwowania żywności[8].
CELULAZY
Enzymy celulolityczne zgodnie z nomenklaturą Międzynarodowej Unii Biochemicznej zwane glukanohydrolazami poli-β-1,4-D-glukozy, należą do grupy hydrolaz katalizujących rozkład celulozy z udziałem wody [13]. W skład kompleksu enzymatycznego wchodzą trzy podstawowe typy celulaz: egzo-β-1,4-glukanaza (E.C. 3.2.1.91), endo-β-1,4-glukanaza (E.C.3.2.1.4) oraz ß-glukozydaza (E.C. 3.2.1.21), które hydrolizują wiązania β-1,4-glikozydowe celulozy i stopniowo skracają polimer do uzyskania końcowego produktu – glukozy. Do najlepszych producentów enzymów celulolitycznych o znaczeniu przemysłowym zaliczane są grzyby z rodzaju Trichoderma: T. reesei QM 6a i jego mutanty, T. harzianum i T. viride. Inne mikroorganizmy wykorzystywane w produkcji celulaz to grzyby z rodzajów: Aspergillus, Penicillium, Humicola, oraz bakterie z rodzajów: Cellulomonas, Pseudomonas i promieniowce takie jak Streptomyces [19].
Zastosowanie enzymów celulolitycznych jest zróżnicowane. Są one wykorzystywane w produkcji biopaliw, w przemyśle spożywczym, paszowym, papierniczym, tekstylnym, chemicznym, ochronie środowiska. W przemyśle spożywczym celulazy stosuje się do ekstrakcji i klaryfikacji soku z owoców i warzyw, produkcji nektarów i przecierów, a także w procesie ekstrakcji oliwy z oliwek. Celulazy, najczęściej w połączeniu z innymi enzymami (głównie hemicelulazami i pektynazami), okazują się skutecznym narzędziem pozwalającym zwiększyć ilość pozyskiwanego z winogron moszczu, zwiększyć tempo jego filtracji, znacząco poprawić stabilność produkowanego wina, a także zwiększyć ekstrakcję barwników występujących w skórce winogron. Ponadto β-glukozydaza wykazuje pozytywny wpływ na walory aromatyczne wina poprzez modyfikację reszt aromatycznych [19]. Drobnoustroje o uzdolnieniach celulolitycznych wykorzystywane są również do produkcji biomasy białkowej podczas hodowli w obecności substratów ligninocelulozowych [5]. Uzyskane w ten sposób białko cechuje się bardzo wysoką zawartością lizyny. W wyniku degradacji celulozy w paszach bogatych we włókno, a także nasionach ryżu, jęczmienia i pszenicy zwiększa się przyswajalność również innych składników. Preparatów celulolitycznych używa się do ekstrakcji barwników takich jak: karotenoidy, antocyjany, chlorofile z wnętrza komórek roślin. Pojawiły się prace dotyczące biosyntezy kwasów organicznych, w tym też tak ważnych dla przemysłu spożywczego, jak kwas fumarowy, cytrynowy czy mlekowy [13]. Technologia produkcji i skład preparatu są ściśle zależne od planowanego ich późniejszego wykorzystania.
KSYLANAZY
Hemicelulozy to po celulozie najbardziej rozpowszechnione odnawialne polisacharydy w biosferze. Są one złożone z różnych jednostek węglowodanowych o bardzo dużym stopniu rozgałęzienia: D-glukozy, D-mannozy, D-galaktozy, D-ksylozy, L-arabinozy, oraz kwasów heksauronowych [13]. Ksylan jest głównym składnikiem hemiceluloz – stanowi około 70% jego struktury. Na główny łańcuch ksylanu działają endo-ß-1,4-ksylanaza (ß-1,4-D-ksylan ksylanohydrolaza EC 3.2.1.8) i ß-1,4- -ksylozydaza (ß-1,4-D-ksylan ksylanohydrolaza EC 3.2.1.37), zmniejszając jego stopień polimeryzacji. Pełna hydroliza ksylanu okazuje się jednak możliwa dopiero po zadziałaniu enzymów hydrolizujących boczne odgałęzienia głównego łańcucha, czyli α-arabino-furanozydazy, α-glukuronidazy, esterazy octanowej, acetyloksylanoesterazy, esterazy ferulanowej i p-kumarylowej [13, 17]. Obecnie komercyjna produkcja ksylanaz odbywa się z wykorzystaniem modyfikowanych genetycznie szczepów grzybów z rodzaju Trichoderma i Aspergillus [4]. Produkcję ksylanaz prowadzi się w fermentorach do hodowli wgłębnej i na złożu stałym, a wydajność produkcji enzymów zależy od zastosowanego mikroorganizmu, rodzaju i parametrów hodowli (temperatury, pH, napowietrzania) oraz użytego substratu. Do produkcji ksylanaz stosuje się bardzo zróżnicowane substraty, analogiczne do tych używanych do produkcji celulaz. W celu wytworzenia enzymów ksylanolitycznych o wysokim stopniu czystości czystą celulozę zastępuje się ksylanem lub ksylozą. Pochodne ksylanu, takie jak ksyloza, ksylobioza, analog ß-metylo- -D-ksylozyd (BMX) czy ksylooligosacharydy, stosowane są jako induktory produkcji ksylanaz.
Najważniejszym zastosowaniem enzymów ksylanolitycznych jest proces biokonwersji materiałów ligninocelulozowych. Enzymatyczny rozkład substratów hemicelulozowych zawartych w odpadach przemysłu rolnego może być z powodzeniem wykorzystany do produkcji cukrów prostych (głównie ksylozy), a także ksylobiozy, ksylotriozy lub kwasów uronowych, które mogą ulegać dalszym przemianom chemicznym lub biotechnologicznym do etanolu, ksylitolu, ksylulozy, trójglicerydów, białka drobnoustrojów czy furfuralu. Ksylanazy są ponadto wykorzystywane w procesie usuwania drzewnika (ligniny), roszeniu włókien lnu, w procesach ekstrakcji kawy i olejów roślinnych – poprawiają wydajność i jakość otrzymywanych produktów [15]. Zastosowanie ksylanaz wraz z pektynazami w produkcji soków i win ułatwia wyekstrahowanie olejków eterycznych i klarowanie produktów końcowych. Enzymy te pozwalają zredukować lepkość wina i piwa, co korzystnie wpływa na przebieg procesu filtracji. Ksylanazy znalazły również zastosowanie w piekarnictwie. Dodatek tych enzymów w procesie wypiekania chleba znacznie poprawia jego strukturę miękiszu, zwiększa objętość i zapobiega kleistości oraz przedłuża okres trwałości.
PEKTYNAZY
Substancje pektynowe, takie jak pektyna, protopektyna i kwasy pektynowe, występują w ścianach komórkowych komórek roślinnych i w blaszce środkowej, gdzie odgrywają rolę strukturotwórczą, zlepiającą komórki roślinne. Głównym składnikiem pektyn są jednostki kwasu galakturonowego połączone wiązaniami α-1,4-glikozydowymi, a ich grupy boczne są estryfikowane metanolem [10]. Kompleks enzymów pektolitycznych hydrolizuje wiązania glikozydowe pektyn zawartych w dużych ilościach w owocach i warzywach. Preparaty pektolityczne zawierają: pektynoesterazę (EC.3.1.1.11.), która powoduje odłączenie metanolu od grupy karboksylowej kwasu poligalakturonowego, transeliminazę (liazę) pektyn (EC 4.2.2.10) rozszczepiającą wiązanie glikozydowe w sąsiedztwie grupy karboksylowej zestryfikowanej metanolem, transeliminazę kwasu pektynowego (EC 4.2.2.2) rozszczepiającą wiązanie glikozydowe w pobliżu wolnej grupy karboksylowej w niskometylowanej pektynie oraz poligalakturonazę (EC 3.2.1.15) rozszczepiającą wiązanie glikozydowe w pobliżu wolnej grupy karboksylowej. Ponieważ pektyny są rozpuszczalne w wodzie i przechodzą w stan żelu, preparaty enzymatyczne stosuje się do depektynizacji miazgi i moszczu owoców podczas produkcji soków zagęszczonych, celem zwiększenia ilości soku w trakcie tłoczenia, filtracji i do klarowania soków owocowych. Ponadto są używane do maceracji, upłynniania i ekstrakcji tkanek warzywnych oraz podczas fermentacji kawy i herbaty [10, 16].
Do produkcji enzymów pektolitycznych wykorzystuje się głównie grzyby z gatunku Aspergillus niger, który ma status GRAS (Generaly Regarded as Safe), oraz bakterie z rodzaju Bacillus i drożdże Saccharomyces. Podstawowym składnikiem podłoża są odpady przemysłu rolnego zawierające pektyny (np. otręby pszenne, wytłoki trzciny cukrowej, wysłodki buraczane, pulpa kawowa, skórki cytrusów, wytłoki jabłkowe) [1, 16]. Prowadzi się hodowle wgłębne lub powierzchniowe mikroorganizmów, które wytwarzają cały kompleks enzymów pektolitycznych. Wybór szczepu oraz skład pożywki hodowlanej mają znaczący wpływ na typ enzymów obecnych w handlowym preparacie. W celu otrzymania poszczególnych enzymów z płynu pohodowlanego niezbędne jest zastosowanie specjalnych metod rozdziału. Preparaty pektolityczne nowej generacji uzyskuje się dzięki hodowli genetycznie zmodyfikowanych szczepów mikroorganizmów, wydzielających wybrane enzymy bez ubocznych aktywności. Preparat może cechować jeden lub dwa rodzaje aktywności, np. liaza pektynowa lub pektynoesteraza oraz poligalakturonaza, które można z powodzeniem stosować w produkcji soku jabłkowego. Poligalakturonaza jest też używana w produkcji żywności dla dzieci. Podczas stosowania kompleksu enzymatycznego ważne jest utrzymanie stabilności pektynaz w odpowiedniej temperaturze i pH. Stabilność preparatów można poprawić, używając ich w formie immobilizowanej, np. w alginianie lub aldehydowych pochodnych dekstranu [10].
β-GLUKANAZY
Wśród polisacharydów roślinnych dużą grupę polimerów stanowią β-glukany. Są one rozgałęzionymi homopolimerami D-glukozy połączonymi wiązaniami β-glikozydowymi. Natomiast β-glukanazy zalicza się do enzymów, które hydrolizują wiązania β obecne w polimerach liniowych lub rozgałęzionych. Są one klasyfikowane zgodnie z ich sposobem działania i dzielą się na dwa typy: egzo-β-1,3-glukanazy (EC 3.2.1.58), które uwalniają pojedyncze reszty glukozy z najbardziej zewnętrznych nieredukujących końców substratu, i endo-β-1,3-glukanazy (EC 3.2.1.39), które są zdolne do rozszczepiania wewnętrznych wiązań β-1,3 w losowych miejscach wzdłuż łańcucha polisacharydowego, uwalniając krótkie oligosacharydy. Powstałe glukooligomery są dalej hydrolizowane do uwolnienia cząsteczek glukozy [6]. β-glukanazy można podzielić na cztery kategorie: β-1,3, β-1,4-glukanazy, które rozszczepiają wiązania β-1,4- -glikozydowe sąsiadujące z wiązaniami β-1,3-glikozydowymi, β-1,4-glukanazy rozszczepiające wiązania β-1,4-glikozydowe, β-1,3-glukanazy, które rozszczepiają polimery β-1,3-1,4-glukanu i β-1,3-glukanu, oraz β-1,3-glukanazy, które rozszczepiają wiązania glikozydowe w β-1,3-glukanie [9]. Wiadomo, że działanie enzymów jest synergistyczne.
Wytwarzanie enzymów degradujących β-glukan jest cechą przypisywaną szerokiej gamie organizmów, w której dominują grzyby, m.in. z rodzaju Trichoderma (T. viride, T. harzianum, T. reesei) [12]. β-1,3-glukanazy są produkowane również przez bakterie i drożdże. Grzyby strzępkowe i drożdże produkują β-1,3-glukanazy jako jeden z mechanizmów antagonizmu wobec innych drożdży i grzybów oraz jako regulator wzrostu i cyklu komórkowego na określonych etapach morfogenezy [6]. Drożdżowym gatunkiem szeroko wykorzystywanym do produkcji β-1,3-glukanaz jest Saccharomyces cerevisiae, który wytwarza endo-β-1,3-glukanazę związaną z komórką i zewnątrzkomórkową egzo-β-1,3-glukanazę. Dobrymi producentami β-1,3-glukanazy są również drożdże Pichia i Candida. W ostatnich czasach enzymy glukolityczne zaczęto oczyszczać oraz wykorzystywać w różnych gałęziach przemysłu. Praktycznie β-1,3-glukanazy wykorzystywane są do przygotowania protoplastów, fuzji komórek, transformacji i ekstrakcji produktów białkowych. Stosowane są również w mieszankach pasz (enzymy paszowe) oraz w przemyśle piwowarskim, jako dodatek do polepszania filtracji, ekstrakcji i stabilizacji koloidalnej [20].
PODSUMOWANIE:
Enzymy takie jak: amylazy, celulazy, ksylanazy, pektynazy czy też β-glukanazy, są wykorzystywane w przetwórstwie żywności pochodzenia roślinnego, szczególnie w przemyśle napojów alkoholowych, soków, w piekarnictwie oraz innych działach produkcji spożywczej. W procesach przetwórczych można je wykorzystywać na etapie przygotowania surowca (np. amylazy, celulazy), na poszczególnych etapach produkcji (np. pektynazy, glukanazy), a jednocześnie ich specyficzne aktywności mają duży wpływ na polepszenie jakości uzyskiwanych produktów. Dlatego wciąż rośnie sprzedaż enzymów spożywczych pozyskiwanych drogą biotechnologiczną. Na rynku jest kilku potentatów międzynarodowych w branży produkcji enzymów, natomiast wciąż niewiele firm polskich oferuje enzymy pochodzenia biotechnologicznego.
Dr inż. M. Pytka, dr P. Janas, dr hab. M. Kordowska-Wiater – Katedra
Biotechnologii, Mikrobiologii i Żywienia Człowieka, Wydział Nauk
o Żywności i Biotechnologii, Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie;
e-mail: monika.pytka@up.lublin.pl
LITERATURA:
[1] Bai Z., H. Zhang, H. Qi, X. Peng, B. Li. 2004. „Pectinase production by Aspergillus niger wastewater in solid
state fermentation for eliciting plant disease resistence”. Bioresource Technology 95 : 49-52.
[2] Baraniak B., U. Gawlik-Dziki, M. Karaś, D. Kowalczyk, U. Szymanowska, M. Świeca, W. Wójcik, U. Złotek. Enzymologia w zarysie. Lublin: Wydawnictwo Czekaj Sp. z o.o.
[3] Bednarski W., J. Fiedurek, M. Adamczyk, R. Gawroński, J. Leman, K. Szewczyk. 2015. Podstawy biotechnologii przemysłowej. Warszawa: Wydawnictwo Naukowo-Techniczne.
[4] Brady J.W., S.R. Decker, M.E. Himmel, C.E. Skopec, L. Vikari, C.E. Wyman. 2004. Polysacharides. Structural
Diversity and Functional Versatility, New York: Marcel Dekker Inc.
[5] Bujak S., Z. Targoński. 1998. „Mikrobiologiczna degradacja materiałów lignocelulozowych”. Postępy Mikrobiologii 27 : 211-241.
[6] Chang K., A. Takamitsu, I. Darah, A. Kosugi, P. Prawitwong, D. Lan., Y. Murata, Y. Mori. 2014. „Purification
and characterization of thermostable laminarinase from Penicillium rolfsii c3-2 (1) IBRL”. BioResources
9 (1) : 1072-1084.
[7] Crabb D.W., C. Mitchinson. 1997. „Enzymes involved in the processing of starch to sugars”. Tibtech 15 :
349-352.
[8] Górska A., M. Kozłowska. 2008. „Zastosowanie cyklodekstryn w przemyśle spożywczym”. Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego 2 : 80-84.
[9] Gummadi S., S. Kumar, C. Aneesh. 2007. „Enzymes in food biotechnology: production, applications, and
future perspective”. Current Microbiology 54: 472- 476.
[10] Gummadi S., T. Panda. 2003. „Purification and biochemical properties of microbial pectinases – review”.
Process Biochemistry 38 : 987-996.
[11] Jamroz J., M. Kordowska-Wiater, A. Kuzdraliński, A. Mazurek, J. Mazurkiewicz, M. Nastaj, M. Pytka, M.
Sikora, K. Udeh. 2016. Problemy oraz wyzwania w technologii i analityce żywności. Lublin: Monografia
naukowa LIBROPOLIS.
[12] Janas P., Z. Targoński, T. Rudnicka-Piłat. 2002. „Biosynteza beta-glukanaz przez mutanty Trichoderma
reesei podczas hodowli okresowych”, Żywność. Nauka. Technologia. Jakość 2 (31) : 30-42.
[13] Janas P., Z. Targoński. 2001. „Karboksyhydrolazy Trichoderma reesei:budowa, mechanizm działania, regulacja i zastosowanie”. Postępy Mikrobiologii 40 (4) : 375-396.
[14] Niziołek S. 1998. „beta-Amylase production by some Bacillus cereus, Bacillus megaterium and Bacillus
polymyxa [correction of polymaxa] strains”. Acta Microbiologica Polonica 46 (4) : 357-62.
[15] Rogalski J., J. Szczodrak, J. Tokarzewska-Zadora. 2005. „Enzymy rozkładające ksylan – charakterystyka
i zastosowanie w biotechnologii”. Biotechnologia 2 (69) : 163-182.
[16] Sarvamangala R., A. Dayanand. 2006. „Optimization of process for the production of fungal pectinases
from deseeded sunflower head in submerged and solid-state conditions”. Bioresource Technology 97 :
2340-2344.
[17] Shah A.R., D. Madamwar. 2005. „Xylanase production by newly isolated Aspergillus foetidus strain and its
characterization”. Process Biochemistry 40 : 1763-1771.
[18] Strąk E., M. Balcerek. 2015. „Wybrane technologie wykorzystywane w przemyśle gorzelniczym”. Acta
Scientiarum Polonorum, Biotechnologia 14 (1): 33-44.
[19] Sukumaran R.K., R. Singhania, A. Pandey. 2005. „Microbial cellulases – production, applications and
challenges”. Journal of Scientific and Industrial Research 64 : 832-844.
[20] Zasłona H., A. Turek-Hołownia. 2015. „Mikrobiologiczne wytwarzanie białka o aktywności β-glukanazy”.
Inżynieria i Aparatura Chemiczna 54 (3): 130-132.
